Buongiorno!
Ti riporto un piccolo estratto del testo "Food storage stability" scritto da Irwin A. Taub e dal mitico R. Paul Singh della UCLA Devis.
A pagina 149 è scritto:
Roubal e Tappel1 e Roubal2 hanno concluso che è improbabile che i lipidi ossidati generino cross-link, come inizialmente suggerito da Desai e Tappel3, ma* che i lipidi ossidati legati a polimeri proteici insolubili vengano in qualche modo racchiusi e legati non-covalentemente in tale complesso. Questa conclusione è coerente con le prime osservazioni di Narayan e colleghi concerneti la natura delle interazioni tra l'albumina dell'uovo ed i lipidi ossidati.
L'idea che polimeri proteici denaturati possano fornire una matrice per stabilizzare i radicali liberi lipidici è importante e potrebbe fornire un mezzo per bloccare reazioni indesiderate che comprometterebbero altre proteine.
Estratto della bibliografia:
1 : Polymerization of proteins induced by free-radical lipid peroxidation - W.T. Roubal, A.L. Tappel (Arch.Biochem.Biophys. - 1966)
2 : Free radicals, malonaldehyde and protein damage in lipid-protein systems - W.T. Roubal (Lipids - 1971)
3 : Damage to proteins by peroxidized lipids - I.D. Desai and A.L. Tappel (Journal of Lipid Research - 1963)
Importante:
* ho usato un "ma" (avversativo) anche se il testo originale in inglese faceva ricorso ad un "and"; questo perchè in italiano avremmo rischiato di perdere il significato originario degli autori.
Quindi, tornando alla tua domanda, Dexter, la temperatura dovrebbe agire in primo luogo sulla struttura quaternaria delle proteine, denaturandole, ed i lipidi, anche per effetto dell'azione di impastamento, verrebbero inglobati in questa matrice stabilizzandosi... Ossia divenendo più resistenti all'ossidazione.
Voi cosa ne pensate?
A presto!
Giulio