Preparazione del Seitan: ottimizzazione estrazione Glutine
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e complimenti per questo bellissimo sito. Grazie inoltre per essere intervenuti nella discussione che ho avviato, intitolata Vendita lievito madre fresco; i vostri consigli (unitamente a quelli del nostro Responsabile HACCP) sono stati molto apprezzati dai controlli effettuati dall'ASL. Bravissimi.
Presumo che conosciate il Seitan; per chi non lo conoscesse il Seitan è un agglomerato di proteine insolubili (glutine) che si ricava lavando un impasto di farina di frumento (o altra farina che genera glutine) sotto l'acqua corrente, al fine di eliminare l'amido.
Alla luce di ciò, ero in proncinto di realizzare una ricetta il più possibile corretta e scientificamente fondata, mi sono però sorti alcuni dubbi:
Il grano duro contiene più proteine solubili? In tal caso dal grano duro sarebbe meno sensato fare il Seitan, visto che le proteine solubili sarebbero allontanate con l'acqua di lavaggio.
Ho individuato questo procedimento per determinare il quantitativo di glutine: Analisi delle Farine - Determinazione del Glutine. Secondo voi, perchè viene usata una soluzione costituita da sale,fosfato monosodico e bisodico per il lavaggio della farina? Sarebbe curioso sapere se questo tipo di lavaggio estrae meglio il glutine, rispetto al lavaggio comune con acqua.
Grazie e buona giornata!
Aldo
Oggetto: Preparazione del Seitan: ottimizzazione estrazione Glutine
sebbene gli studi di proteomica e quantificazione di proteine sui frumenti si siano concentrati principalmente sulle proteine importanti dal punto di vista tecnologico (i.e. gliadine e glutenine) e la resa in glutine, potrei affermare che il frumento tenero contenga piùproteine solubili rispetto al frumento duro.
Ma andiamo per gradi, in modo da consentire a tutti gli utenti che leggeranno la dichiarazione di comprendere meglio.
La Classificazione delle farine introdotta da Osborne si basa sul grado di solubilità delle proteine e prevede quattro gruppi:
le albumine, che sono solubili in acqua;
le globuline, che sono invece insolubili in acqua, ma solubili in soluzioni saline;
le gliadine che sono solubili soltanto in soluzioni alcoliche (come etanolo al 70%);
infine le glutenine che lo sono negli acidi diluiti o negli alcali.
Mentre le albumine e le globuline, che sono localizzate prevalentemente all'interno del germe e dell'aleurone, hanno attività enzimatica; le gliadine e le glutenine, che con l'aggiunta di acqua ed energia costituiscono il glutine (fig. 1), sono rinvenibili prevalentemente nell'endosperma.
(fig. 1 - Formazione del Network Glutinico - Immagine tratta dalla discussione Il Glutine)
Il contenuto proteico è un carattere genetico (influenzato dalle condizioni di coltivazione) e la quantità di glutine che si ottiene e le sue proprietà viscoelastiche dipendono in particolare dalle proteine presenti nella granella (proteine di riserva della cariosside), sia dal punto di vista qualitativo che quantitativo.
Quindi, alla luce di quanto detto, è più conveniente utilizzare semola di frumento duro per la preparazione del Seitan per due fattori:
il frumento tenero contiene più proteine solubili rispetto al frumento duro, quindi maggiore difficoltà durante il processo di lisciviazione per il loro allontanamento insieme all’amido dal glutine;
il grano duro (in modo particolare quello primaverile o quello rosso invernale) consentono di ottenere Seitan di migliore qualità, in quanto sono caratterizzati da un elevato contenuto in proteine di riserva e da esso quindi è possibile ottenere maggiore quantità di glutine, mediamente superiore a quello presente nella farina di frumento tenero.
Concordo con te sul fatto che sia meglio per la preparazione del Seitan separare l’amido e le proteine solubili usando fosfato mono-bisodico e sale
Il glutine, descritto già da Jacopo Bartolomeo Beccari intorno alla metà del 1700, viene tradizionalmente isolato con delicatezza mediante il lavaggio della pasta di grano in acqua (al fine di rimuovere le albumine) o soluzione salina diluita (per rimuovere le globuline), lasciando così una massa coesa, che comprende circa il 80% di proteine; il resto sono per lo più granuli d'amido intrappolati nella matrice proteica.
Come accennato, i singoli polimeri di gliadine e glutenine possono essere separati utilizzando solventi che rompono legami idrogeno (come l'urea), ma agenti riducenti (come il 2-mercaptoetanolo o DTT), che partecipano alla rottura dei legami disolfuro, sono necessari per abbattere i polimeri di glutenina e liberare le singole subunità.
Nella pratica di laboratorio, la soluzione richiesta è preparata mescolando due diverse soluzioni: una con il 4% di fosfato monosodico e una al 4% di fosfato bisodico, calibrato a un pH di 6,8 utilizzando come solvente cloruro di sodio al 2% in modo da consentire la rimozione dell'amido.
Naturalmente, il glutine residuo contiene una quantità significativa di acqua (di cui è particolarmente avido) così, infatti, ciò che si ottiene dal lavaggio della pasta è “glutine umido”.
Per stabilire la quantità di "glutine secco", il glutine bagnato deve essere asciugato ponendolo in un contenitore ermetico che viene riscaldato a 80°C.
Una volta che il glutine è asciugato, viene pesato ed il peso, moltiplicato per 4, darà la percentuale di glutine nella semola o nella farina.
Dal glutine umido si può ottenere un'indicazione pratica e immediata delle proprietà principali: la sua elasticità.
dopo attenta lettura ho davvero apprezzato molto la tua spiegazione molto esauriente. Ma come si evince chiaramente, il metodo estrattivo più indicato per il seitan destinato al consumo come sostitutivo della carne (per vegetariani, vegani o persone che semplicemente desiderano un alternative alla stessa, pur sempre con le limitazioni nutrizionali che presenta lo stesso), dovrebbe essere quello che allontana maggiormente la frazione amidacea, lasciando intatta il più possibile la frazione proteica. Siccome il processo di lisciviazione allontana già, purtroppo, le proteine solubili (albumine), adottare altri "sistemi" che favoriscono un allontanamento maggiore di proteine solubili (come le soluzioni saline per allontanare le globuline), ha solo conseguenze negative sulla qualità nutritiva del seitan. Di conseguenza è meglio rimanere sul metodo estrattivo trazionale che usa semplice acqua.
Per quanto riguarda il grano duro invece, molto interessante, chissà però qual'è il motivo per cui il seitan si fa da sempre dal grano tenero e più raramente dal grano duro. Probabilmente la resa maggiore non è tale da giustificarne l'utilizzo dello stesso, infatti il grano duro (la semola rimacianta principalmente) costa di più. Allo stesso tempo, probabilmente, siccome il grano duro mi risulta che generi un glutine più tenace (infatti il P/L di una semola rimacinata si avvicina ad 1, mentre il P/L di una farina di grano tenero da panificazione sullo 0,55) sicuramente il seitan di grano duro ha una consistenza tenace meno gradevole.
Mi sorge un altra domanda ora: secondo te, c'è un modo per recuperare dall'acqua di lisciviazione le albumine disciolte ? considera che c'è anche l'amido disciolto.
Una frazione di proteine solubili (ottenuti dalla separazione di amido e glutine) può essere impiegata nella produzione di alcool, o concentrata e utilizzata tal quale per l’alimentazione animale (solubili di frumento), oppure aggiunta alla crusca di frumento per ottenere farina glutinata di frumento.
Nel nostro caso il solubilizzato è costituito da amido e proteine solubili (albumine).
Le proteine sono capaci di ionizzarsi sia positivamente che negativamente a seconda del pH del mezzo nel quale sono disciolte, queste vengono precipitate mediante acidificazione del surnatante vicino al punto isoelettrico
Il ph a cui corrisponde la neutralità della proteina viene appunto chiamato punto isoelettrico.
Se la macromolecola proteica viene immersa in un fluido con pH uguale al suo la proteina sarà neutra.
Quindi a seconda dal rapporto tra pH del mezzo e il punto isoelettrico della molecola dipenderà il comportamento di quest' ultima.
La solubilità delle proteine è influenzata dalla presenza di sali, uno dei metodi utilizzati appunto per la concentrazione e la separazione delle proteine consiste nell’aggiunta di sali alla soluzione o sospensione proteica in quantità progressivamente maggiori fino ad ottenere la precipitazione di alcuni componenti.
Le albumine hanno caratteristiche uniche che le contraddistinguono da tutte le altre sostanze proteiche in quanto, se sciolte in acqua, costituiscono soluzioni colloidali; queste ultime però contenute nella cariosside di frumento, precipitano per saturazione con solfato di ammonio (NH4)2SO4.
Le proprietà della soluzioni di albumina dipendono non solo dalla concertazione degli ioni H+, ma anche anche dal tenore dei componenti della soluzione.
Così la separazione delle albumine si basa sull'introduzione di una notevole quantità di solfato di ammonio nella soluzione proteica.
La riduzione della solubilità dell'albumina è legata alla rimozione delle molecole di acqua che idratano tutto attorno il complesso macromolecolare dell'albumina da parte di ioni del solfato di ammonio.
Sostanzialmente ci si troverà in una situazione in cui le albumine si troveranno in competizione con gli ioni ammonio (NH4+) , i quali hanno una maggiore affinità per l'acqua rispetto alle albumine.
L'acqua diluisce il sistema e provoca la dissoluzione del precipitato, è un processo reversibile.
Le albumine vengono quindi separate dagli altri composti presenti nella soluzione per filtrazione o per centrifugazione.
